Главная

Категории:

ДомЗдоровьеЗоологияИнформатикаИскусствоИскусствоКомпьютерыКулинарияМаркетингМатематикаМедицинаМенеджментОбразованиеПедагогикаПитомцыПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРазноеРелигияСоциологияСпортСтатистикаТранспортФизикаФилософияФинансыХимияХоббиЭкологияЭкономикаЭлектроника






Ковалентті дисульфидтік байланыс – S – S – .


Полипептидтер

Полипептидтер дегеніміз – а.қ-нан түзілген қосылыстар. Екі а.қ. өзара бірімен-бірі әрекеттескен кезде суды бөліп шығарады да, дипептид түзеді:

Егер дипептидке үшінші а.қ. қосылатын болса, онда тирпептид түзіледі. Осылайша көптеген а.қ. қосылуынан полипептид п.б. Полипептидтегі а.қ. қалдықтары арасында байланыс түзіледі, ол байланыс пептидтік н/се амидтік байланыс д.ат.

10 а.қ. (1 млрд) әр түрлі полипептидтер алуға болады.

 

Дәріс 2.

Белок молекуласының құрылысы

Қазіргі кездегі түсінік бойынша белок дегеніміз – молекулалық массасы 5000 Д шамасынан көп, кеңістік құрылымы бар және организмде белгілі бір қызмет атқаратын полипептид.

Белок молекуласы бір, екі және көп (негізінен жұп сан болуы тиіс) полипептид тібегінен құралады. Белоктың полипептид тізбегінде ондаған, тіпті жүздеген амин қышқылдарының қалдығы болуы мүмкін. Ондай қалдықтар пептидтік байланыс – СО – NH – көмегімен бірімен – бірі өзара жалғасады. Кезектесіп отыратын көміртегі мен азот атомдары қаңқа болып қалыптасады да, ондай қаңқадан жан-жаққа амин қышқылдарының бүйірлік топтары (R) таралады.

Полипептидтің құрылым сызбанұсқасынан көрініп тұрғандай, оның тізбегі бос амин тобы бар (оны N-соңғы деп атайды) амин қышқылынан басталады да, бос карбоксил тобы бар амин қышқылымен аяқталады (С-соңғы амин қышқылы).

Белок молекуласының әрбір полпептид тізбегі клеткада организмнің генетикалық мәліметіне сәйкес және генетиканың заңы бойынша «бір генге – бір полипептид тізбегі» деген ереже бойынша синтезделеді.

Белок молекуласының физикалық-химиялық қасиеттері және олардың биологиялық ерекшеліктері амин қышқылы қалдықтарындағы жан-жаққа тармақталған бүйірлік топтраына байлынысты болады.

Егер белок молекуласы бірнеше полипептидтік тізбектен құралған болса, олардың арасындағы байланыс түрлері мына төмендегідей болуы мүмкін.

 

Рибонуклеин кышкылдары

РНК биосинтези

ДНК молекуласында организмнин тукым куалайтын касиеттери орналаскан.

РНК-нын барлык тури ядро ишинде, ДНК молекуласында синтезделеди. Бул процесс транскрипция д.а. жане оны РНК-полимераза ферменти катализдейди. Транскрипция кезинде РНК-полимераза ДНК-мен косылысады да, коскабат спиральды ажыратып жазады.

Транскрипция процеси ушин ДНК-нын еки тизбеги де кажет. РНК тузилу ушин матрица ретинде бир тизбек кана кызмет етеди, сол тизбектен коширме тусириледи.

Уш турили РНК синтезделеди. Олар: рибосомдык РНК (рРНК), информациялык немесе матирцалык РНК (иРНК немесе мРНК) Жане транспорттык РНК (тРНК).

Алгашында барлык РНК узын алгы зат ретинде тузиледи, кейиннен олар кыска молекулага айналады. Мундай айналып озгеру бирнеше кезенди басынан откизеди Жане «процессинг» (писип жетилу) де пат. Алгы заттар Жане процессингтин аралык онимдери пре-РНК д.а.

ПРоцессинг кезинде ферменттердин асер етуимен алны заттан нуклеотидтер узилип болинеди Жане одан кейин кайта косылады, ойтекни ДНК курамындагы ген букил молекула бойында болек-болек болып шашырай орналаскан. Бул процесс кезинде де азотты негиздер метильденеди немесе гидрленеди. РНК

Тукым куалау малиметин беруде Жане белоктар биосинтези кезинде ар РНК белгили бир кызметти аткарады.

РНК-нын химиялык курамы жане касиеттери

РНК химиялык курамы жагынан ДНК-га уксайды, тек РНК молекуласында дезоксирибоза орнында рибоза болады, ал Тимин урацилмен алмастырылган. Сонымен РНК курамына азотты негиздерден аденин, гуанин, цитозин, урацил киредй: сол сиякты минорлы негиздерден инозин. Псевдоурацил. Метилинозин киреди. ДНК курамындагы сиякты мунда да фосфор кышкылы болады.

ДНК-дан айырмасы – РНК турлеринин барии адетте бир тмзбек туринде тиршилик етеди.Турлерин байланысты РНК шамасы жане молекулалык массасы ар турли болады.

 

Рибосомдык РНК жане рибосома курылымы

РНК турлеринин ишиндеги сан жагынан ен коби рРНК. рРНК-ны баска турлеримен салысытырганда, онын молекулалык массасы да ен улкен.

Эукариоттык клеткалардан торт типти рРНК табылган, олар белоктармен косылысып, м..м.4,5*1 шамасына жететин рибосома тузеди.

Рибосомалар дегнимиз – клетка цитопалазмасынын глобулярлы болиги, суткоректи жануарларда рибосомалардын диаметри 2нм. Онын курылымы курдели, улкендиги, пишини жане химиялык курамы ар турли еки субболиктен куралады.

Рибосомалардин субболиктерге болшектенуи жане олардын тутас рибосома болып биригуи, белок синтезинин белгили кезенинде клеткада жузеге асады.

 

Информациялык (матрицалык) РНК

Информациялык РНК жии жагдайда матрицалык РНК (мРНК) д. ат. Ойткени информациялык РНК-да, матрицадагыдай, полипептид синтезделеди. иРНК молекуласы тисти гении бар ДНК-нын белгили учаскесинде синтезделеди жане сол геннин коширмесин дал тусирип алады. Осыдан кейин иРНК ядродан цитоплазмага шыгады да, рибосомалармен косылысады, белок синтези осылайша басталады. Жануарлар клеткасындагы иРНК тиршилиги бирнеше сагатка, типти бирнеше кунге созылуы мумкин. Осы мезгил аралыгында белоктын жуздеген, типти одан да коп молекулалары синтезделеди.

Пре-иРНК гетерогенди ядролык иярнк деп те аталатынын, ол аса улкен гигант молекула болып табылатынын атап айту кажет. Мунын курамында баска нуклеотидтермен бирге аденильдик туратын узын тизбек бар. Пре-иРНк процессинг кубылысына ушырайды. Ферменттердин асеримен одан РНК-нын бир болшеги жане поли-А болинип шыгады, осылайша активти де дайын иРНК босап шыгады.

Транспорттык РНК

 

Клеткадагы барлык РНК-нын шамасындайы транспорттык РНК. тРНК молекуласы курамына нуклеотид киреди, онын м.м. улкен емес, … тРНК курамынан ..шамасына дейн калыптан тыс, минорлык затты калдыктар деп аталатын косылыс табылган. тРНК кызмети активтелген амин кышкылдарын белок синтезделетин орынга жеткизу болып табылады. Клеткада ..шамасындай тРНК бар, ал амин кышкылынын саны …гана екени белгили. Демке, бир амин кышкылын еки жане одан коп тРНК тасымалдайды екен. Сол сиякты ар амин кышкылын озинин арнаулы тРНК-сы тасымалдайды.Барлык тРНК конформациясы уксас болганмен, нуклеотидтердин орналасу рети ар турли.

тРНК молекуласында шагын уш илгек бар, ол илгектер белок синтези кезинде артурли кызмет аткарады.

Барлык белгили тРНК-нын бул илгегиндеги нуклеотидтердин орналасуы уксас келеди.

тРНк-нын орталык илгегинде уш нуклеотид и РНК молекуласындагы кодонга комплементарлык куралган. тРНК курамындагы бул нуклеотидтер антикодон д.ат. тРНК-нын антикодоны иРНК курамындагы кодонга аркашан комплементарлы жане мунын ДНК-дан иРНК алып келген генетикалык малимет есептеу кезинде айтарлыктай манызы бар.

тРНК-нын амин кышкылы жалгасатын сонны акцепторлык сон д.а. Барлык тРНК-нын акцепторлык сонында ЦЦА нуклеотидтеринин орналасу рети бирдей. Антикодонга сайкес активтелген амин кышкылы аденилаттын 3 комиртеги атомы аркылы иРНК-га жалгасады.

Клеткада ..амин кышкылынын аркайсысынын арналган ерекше ферменттер – аминоацил-тРНК-синтетазалар бар. Ол ферментер кажетти амин кышкылдарын тауып алады да, олардын активтенуин жане озинин тРНК-сына косылуын катализдейди.

Ушинши илгек тРНК-ни аминоацил тРНК-синтетаза ферментимен байланыстыру кызметин аткарады.

 

Дәріс 5. Ферменттер – тіршілік негізі

Тірі организмдер үнемі қозғалыста және тепе-теңдікте болады, яғни организмге сырттан қоректік заттар еніп тұрады және керексіз өнімдер сыртқа шығарылады. Бұл құбылысты зат алмасу деп атайды. Зат алмасудың қалыпты жүруін орталық нерв жүйесі және эндокрин бездерінің гормондары реттейді. Эндокрин бездері өз әсерін ферменттер арқылы іске асырады.

Организмнің барлық клеткасында бір мезгілде белгілі ретпен және өзара үйлесімді де алуан түрлі химиялық реакциялар жүріп жатады. Ал ферменттер осы реакцияларды милиондаған есе жылдамдатады. Егер ферменттер қатыспаса, организмдегі химиялық реакциялар өте баяу да тәртіпсіз жүреді. Сондықтан да ферменттер барлық тіршілік процестерінің негізі болып табылады.

Фермент деген не?

Фермент дегеніміз-белоктық зат, ол организмде көптеген реакцияларды тездетуші. Фермент ( латынның fermentum- ашу деген мағына, грек тілінде - enzyme, en-ішкі, zymeашытқы деген мағына береді) деген сөз де қолданылады.

Ферменттерді және олар катализдейтін реакцияларды зерттейтін биохимия бөлімі энзимология деп аталады.

Меншікті активтілік дегеніміз –ферменттік препараттағы 1мг белокқа тиісті фермент өлшемінің шамасы; ол мкмоль 1 мин мг белок деп көрсетіледі. Меншікті активтілік ферменттік препараттың тазалық өлшемі: фермент тазартылған сайын, ол арта түседі және фермент таза күйге жеткенде, ол көрсеткіш ең жоғарғы және тұрақты болады.

Катализдік активтілік дегеніміз- стандартты жағдайда 1 моль субстратты 1с уақыт ішінде өңдеп өзгерте алатын фермент мөлшері болып табылады.

 

Ферменттердің химиялық құрамы және құрылымы

Фермент дегеніміз биохимиялық реакциялар кезінде катализдік активтілік активтілік көрсететін белоктар екені белгілі болды. Ферменттердің бәрі де үлкен молекулалы қосылыстар, олардың молекулалық массасы (м.м.) 10 мыңнан 1 миллионға дейін, тіпті одан да көп шамаға жетеді.

Қарапайым ферменттер дегеніміз – қарапайым белоктар, олар гидролиз кезінде амин қышқылдарына ғана ажырап бөлінеді. Қарапайым ферменттерге мыналар жатады: рибонуклеаза, пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, амилазалар, гидролаза класына жататын басқа да ферменттер.

Күрделі феерменттер дегеніміз-күрделі белоктар. Күрделі ферменттер екі бөліктен: белоктық және белоктық емес бөліктен тұрады. Ферменттердің белоктық бөлігі апофермент деп, ал белоктық емес бөлігі простетикалық топ немесе кофактар деп аталады. Апофермент кофакторсыз активті болмайды. Күрделі ферменттердің кофакторлары металл иондары немесе белоктық емес органикалық заттар. Мұндағы металл иондары активаторлар деп аталады.

Активаторлар мына иондар: Na+, K+, Fe²+, Cu²+, Co²+, Zn²+, Mg²+, Mn²+, Ni²+, Mo²+. 180 шамасынан астам ферментте металл иондары активатор қызметін атқарады.

Коферменттер ( лат. тілінде Ко-бірге және фермент деген сөзден ишыққан) – құрамында белок жоқ органикалық қосылыстар, олар апоферментпен тығыз байланысқан.

Коферменттер – төменгі молекулалы заттар, олар жоғары температураға төзімді келеді және ферменттің белоктық бөлігінен оңай ажырайды.

Көптеген ферменттер витвминдерге жатады немесе витаминдер туындысы болып табылады. Коферменттерге активті тобы бар витаминдер –тиаминпирофосфат ( В1 витаминінің туындысы), никотинамидті коферменттер (РР витамині) жатады. В2, В6, В12 витаминдері және т.б. витаминдер кіреді. Сондықтан да витаминдер жетіспеуі коферменттердің синтезін бұзады, соның салдарынан тиісті ферменттердің түзілуі тежеледі. Осыдан зат алмасу бұзылады және адам мен организм бір қалыпты тіршілік ете алмайды.

Витаминдік емес коферменттер де бар, мысалы, металлпорфириндер, нуклеотидтер, пептидтер, т.б. Мұндай коферменттер зат алмасудың аралық өнімдерінен түзіледі және әрқашан организмде болады.

Биохимиялық реакцияларда коферменттер екі түрлі қызмет атқарады:

1. Күрделі фермент құрамында субстраттың(фермент әсер ететін зат) катализдік өңделіп өзгеруіне қатысады, бұл кезде кофермент оның активті ортасына енеді;

2. Бір субстраттан екінші субстратқа электрондарды, протондарды тасымалдайды.

 

ТПФ немесе ГДФ коферменті

 

(ТПФ –тиаминпирофосфат, ТПФ –диаминдифосфат) ТПФ коферменті В1 витаминінң туындысы, оның тиазол сақинасында күкірт бар. Ол апоферментпен мықты байланысқан болады және простетикалық топ деп саналады.

Кобамидтік кофемент

 

Бұл коферменттің активті бөлігі химиялық құрамы ең күрделі витамин –В12 витамині. В12 витамині молекуласында коррин циклы бар, ол төрт пиррол сақинасынан тұрады, сақиналар бір-бірімен өзара байланысады. Циклдың дәл ортасында коальт атомымен айланысқан ци тоб орналасады. Ондын бұл витамин цианкобаламин еп аталады. Кобаминдік коферменттерде циан тобы болмайды, оның орнын метил 5-дезоксиаденозин басады. Соған сәйкес мынандай екі кофермент түзіледі: метилкобаламин және 5- дезоксиаденозилкобаламин.

Пиродоксиндік коферменттер

 

Бұл коферменттің негізі В6 витамині, коферменттің құрамына бір-біріне ұқсас үш қосылыс: пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин кіреді. Ол үшеуі бір-біріне оңай айналады.

В6 витаминнің негізі активті туындысы пиридоксаль -5 фосфат болып саналады, оның өзі бірқатар пиридоксальдық ферменттердің коферменті. Пиридоксаминфосфатта коферменттік қызмет атқарады.

Фолаттық коферменттер

 

Фолий қышқылының ( Вс витамин туындысы. Фолий қышқылының өзінің коферменттік активтігі жоқ, оның тетрагидро түрі –тетрагидрофилий қышқылы кофермент болып саналады.

Q коферменті –убихинон

Q коферментінің атауы quinone –деген сөздің бірінші әрібінен шыққан. Убихинон деген сөз барлық жерде (уби-барлық жерде) деген мағына береді. Ол барлық клеткадан табылған.

 

Дәріс 6. Ферменттің активті ( катализдік) орталығы. Классификациясы.

Фермент молекуласының субстратпен тікелей тиісіп жанасатын бөлігін ферменттің активті орталығы деп атайды. Ферменттің активті орталығы субстратпен байланысуға және ыдыратып өзгертуге міндетті. Активті орталық бүйір радикалында функционалды тобы бар амин қышқылдарының қалдықтарынан түзіледі. Күрделі ферменттерде активті орталыққа амин қышқылдарынан басқа металл иондары мен коферменттер кіреді. Олар катализ кезінде маңызды қызмет атқарады.

Ферменттердің активті орталығында реакцияласуға мынадай амин қышқылдыары кіреді:

1. Цистеин оның құрамында сульфгидрильдік топ –SН бар;

2. Серин, оның құрамында гидроксиль топ- ОН бар;

3. Гистидин, оның құрамында имидазол сақинасы бар;

4. Аспарагин қышқылы мен глутамин қышқылы,ол екеуінің құрамында екінші корбоксильдік топ –СООН бар;

5. Триптофан, құрамында индол сақинасы бар;

6. Гидрофобты амин қышқылдары, құрамында субстраттың полярсыз учаскесіне жақын гидрофобты бүйір топтар болады.

Активті орталық фермент молекуласының бетіндегі шағын ғана бөлік. Ферменттегі амин қышқылдары қалдықтарының үлкен бөлігі орталық активтілігіне әсер етпейді.

 

Ферменттер атаулары және классификациясы

Фермент атаулары екі түрлі: жүйелік атау және тривиалдық атау.

Ферменттердің жүйелік атаулары күрделі,ол реакцияға кірісетін субстрвт жөнінде, фермент катализдейтін химиялық реакция жөнінде толық мәлімет береді. Жүйелік атау бойынша әр ферменттің номері болады, олтөрт саннан тұрады,сандардың арасы нүктемен бөлінген. Бірінші сан ферменттің класын білдіреді, екінші сан клас тармағын, үшінші сан-клас тармағы бөлігін, төртінші сан өз қатарындағы номерін көрсетеді.

Ферменттердің тривиалдық атаулары қысқа да қолдануға ыңғайлы. Мысалы, 2.7.1.2. АТФ: глюкоза-6-фосфотрансфераза. Ал осы ферменттің тривиалдық атауы глюказина. Тривиалдық атаулар негізі екі жолмен пайда болады: 1. фермент әсер ететін субстрат атауына –аза жұрнағын. Мысалы, мальтозаны ыдыратып, глюкозаның екі молекуласына айналдыратын фермент мальтаза деп аталады.2) фермент катализдейтін реакция атауына –аза жұрнағы қосылады.

Катализдейтін реакциялар түріне қарай 6 класқа бөлінеді:

1. Оксидоредуктазалар

2. Трансферазалар

3. Гидролазалар

4. Лиазалар

5. Изомерезалар

6. Лигазалар

Оксидоредуктазалар

Тотықтырушы-тотықсыздандырушы ферменттер, бұлар сутегі атомдарын немесе бөліп шығару арқылы субстраттың тотығу және тотықсыздану процестерін катализдейді.

Оксидоредуктазалар құрамында кофакторлар бар, оларға көбінесе мыналар жатады: НАД+,НАДФ+,ФАД,ФМН және металл иондары. Оған 200 шамасында ферменттер жатады. Мысалға малатдегидрогеназаның алма қышқылын тотықтыру реакциясын қарастырайық:

 

-ООС-СНОН-СН2-СОО- — -ООС-СО-СН2-СОО-+2Н++2е.

Трансферазалар

Биохимиялық реакцияларда атомдар тобын және молекула қалдықтарын алмастырып ауыстыратын ферменттер. Олар мынандай топтарды бір субстраттан екінші субстратқа ауыстырып жеткізеді: метил,карбоксил,амино, сульфо, формил(С1), фосфат және басқалар.Трансферазалар өздері тасымалдайтын топтарға байланысты метилтрансфераза,ацилтрансфераза, фосфотрансфераза деп аталады.

Фосфотрансфераза ферменттері ішінде киназа деп аталатын ферменттің ерекше маңызы зор. Киназа фосфат топтарын тасымалдап, АТФ-тан басқа субстратқа, углеводтарға, белоктарға т.с.с апарады.

Гидролазалар

Бұл ферменттер химиялық байланыстарды үзеді де, суды қосады. Мынандай топтарға бөлінеді:

А) Эстеразалар күрделі эфир байланыстарын гидролиздейді де ,қышқыл және спирт түзеді:

СН3СОО –СН2 –СН3+Н2О –СН3 -СООН +СН3СН2ОН

 

Б) Липазалар триглицеридтерді ыдыратып, глицерин және май қышқылдарын түзеді;

В) Гликозидалар углеродтағы гликозидтік байланыстарды гидролиздейді. Оларға амитлаза, лактаза, мальтаза, целлобилаза жатады.

Г) Протеиназалар белоктардағы, полипептидтердегі пептидтік байланыстарды гидролиздейді.

Лиазалар

Бұл ферменттер субстратты гидролиздік емес жолмен ыдырауын катализдейді және бұл кезде субстрат молекуласында қос байланыс түзіледі. Мұндай катализ кезінде СО2 , Н2О,NН3 сияқты заттар бөлініп шығады және байланыстар С –С , С-N,С –S бойынша үзіледі. Субстрат молекуласындағы қос байланыс бойынша химиялық топтардың қосылуын да катализдей алады.

Изомеразалар

Бұл ферменттер изомерлер түзілу арқылы заттардың молекула ішіндік өзгерістерін катализдейді. Олар сутегі атомдарының, фосфаттарының және ацитильдік топтардың молекула ішінде алмасуын катализдейді, цис-изомерация,транс-изомерация құбылыстарын тудырады.

Лигазалар (синтетазалар)

Бұл ферменттер С –С ,С –О , С-N, С-S байланыстар орнату арқылы түзілетін органикалық қосылыстар синтезін катализдейді. Мұндай байланыстар үшін АТФ және басқа да микроэнергия қосылыстардың (ГТФ, ЦТФ, УТФ, т.б) ыдырауынан шығатын энергия пайдаланылады.

Сірке қышқылы мен А коферментінен А ацетилкоферментінің түзілуін ацетилкоферментсинтетаза катализдейді:

О

||

СН3 –СООН +НS –КоА +АТФ –СН3 –С ~S –КоА +АМФ+пирофосфат

 

Ферметтердің практикалық маңызы

Организмде тіршілік процесінің бірқалыпты жүрісі ферменттер әсеріне байланысты. Ферменттік реакциялардағы қандай болмасын жайыз өзгеріс әртүрліпатологияға, дертт өзгеріске әкеліп соғады. Клеткалардағы немесе биологиялық сұйықтықтағы ( мысалы, қан плазмасындағы) белгілі бір ферменттің активтілігін анықтау арқылы әртүрлі мүшелерде жәнетканьдерде болып жатқан өзгеріс жөнінде тұжырым жасауға болады. Мұндай фермент активтілігіне қатысты зерттеулер адамның және жануарлардың ауруы жағдайын, оның диагностикасын бақылау үшін қажет. Жүрек ауруға шалдыққан кезде, әдетте, қан плазмасында креатинкинза, лактатдегидрогенза және аспартатаминотрансфереза сияқты ферменттердің активтілігі артады. Аминотрансферазалар (әсіресе аланиндік түрі ) бауырдың зақымдалуына ( мысалы, сары ауру кезінде) әсіресе сезімтал келеді. Қан құрамында ұйқы безі амизасының көбеюі ұйқы безінің ауруға ұшырағанын білдіреді. Панкреатиттің ауыр түрі басталғаннан кейін бірнеше сағат ішінде амилаза активтілігі қанда тез артады, ал бір тәуліктен кейін, қалыпты көрсеткішімен салыстырғанда, 5-10 есе арта түседі.

Сүйектің барлық ауруы кезінде қан сарысуында сілтілік фосфатазаның активтілігі артады. Емханаларда кейбір ауруларды емдеу үшін пепсин, трипсин,, химотрипсин, сияқты протеолиттік ферменттерді қолданады.

Қажет болғанда етті протеолиттік ферменттермен(папаинмен) өңдейді, оның нәтижесінде ет жұмсарады дәмді бола түседі. Былғары өндірісінде ферменттер шикізатты жұмсарту үшін қолданады. Химозин ірімшік өндіру үшін қолданылады.

Крахмалды гидролиздейтін амилаза ұннан жоғары сортты нан-тоқаш пісіру кезінде ашытуға қолданады. Зең ферменттер көмегімен мұнайдан жануарларға арналған белок алады

Кейбір ферменттер активтілігі деңгейін анықтаудың жануарлар мен өсімдіктер селексиясына маңызы бар. Мысалы, етті-жүнді дегерес тұқымды малдың элита класына жататын салмағы үлкен және жүнді көп беретін еркек қойларда аспартатаминотрансфераза, аланинаминотрансфераза сияқты ферменттердің активтілігі де басым екені анықталды.

 

Дәріс 7. Ферменттің активтігін өлшеу

Бөліп алынған таза фермент өзінің ферменттік активтігімен бағаланады. Ферменттік активтілік дегеніміз белгілі фермент бөлшегінің көмегімен нақты уақыт ішінде алынған субстрат шамасы.

Ферменттік реакциялардың кинетикасы

Ферменттік реакциялар кинетикасы деп реакция жүру жылдамдығын айтады. Ферменттің белгілі бір ортада бар-жоғын анықтай алатын әдіс қазірше жоқ. Ферменттің мөлшерін реакция тездігі бойынша айта алады. Реакция жылдамдығын белгілі бір уақыт өлшемінде фермент әсерәмен түзілген өнім бойынша немесе субстраттың жойылу мөлшері бойынша есептейді. Ферменттің реакция жылдамдығын мольмен ( л.мин) ¹ көрсетеді.

Реакция жылдамдығы константаларының ара қатынасын Михаэлис –Ментен константасы деп айтады және оны Км түрінде белгілейді.

 

Км= К2+К3/К1

Константа ферменттің катализдік әсерінің бір субстратқа қатысты сипаттамасын береді. Ферменттік реакциялардың кинетикасын зерттей келіп, Михаэлис-Ментен реакция жылдамдығын анықтау үшін мынадай теңдеу ұсынды.

Әрбір ферменттік реакцияға Михаэлис-Ментен константасы сипаттама береді. Фермент активті болған сайын К шамасы аз. Көпшілік ферменттің К 10-10 М аралығында болады.

Ферменттің К шамасы субстрат табиғатына тәуелді, сол сияқты температураға және ортаның иондық күшіне байланысты. К шамасы дегеніміз –субстрат концентрациясы, мұндай кезде ферменттің активті орталығының жартысы ғана жұмыс істейді.

 

Ферменттің қасиеттері

1. ферменттік реакциялар жылдамдығына температура әсері;

2. ортаның рН көрсеткішінің әсері;

3. фермент әсерінің ерекшелігі;

4. Фермент активаторлары мен ингибиторлары;

5. Проферменттер және оларды активтендіру;

6. Изоферменттер

7. Мультиферменттік жүйе.

 

1. Фермент активтілігіне температура әсері. 30-40º С жағдайда тірі организмде ферменттер әсіресе активті келеді. Бұл температура деңгейінен төмен немесе жоғары кезде фермент активтілігі бәсеңдейді.

Орта температурасының көтерілуі молекулалар қозғалысын тездететіні белгілі және бұл жағдай химиялық реакцияның жылдамдығын арттырады. Вант-Гофф ережесіне сәйкес температураны 10 С шамасына көтеру реакция жылдамдығын 2-3 есе арттырады. Ферменттердің өзі белок болғандықтан, олар өте жоғары температурада бұзылып, өздерінің катализдік қасиеттерінен айырылып қалуы мүмкін.

Температура 50º С шамасынан артқан кезде ферменттер активтілігінің төмендеуі байқалады, бірақ бұл жағдай жылу әсерінің ұзақтығына және фермент табиғатына байланысты болады. Орта температурасы төмендегенде кейбір жануарлардың қыстық ұйқыға кететіні белгілі. Мұндай ұзақ ұйқы кезінде жануарларда ферменттік реакциялардың жылдамдығы төмендейді де, қоректік заттар аз шығын болады және клеткалардың активтілігі төмендейді.

Төменгі температурада, мысалы, 0º С және одан төменгі температурада ферменттік реакциялардың жылдамдығы өте төмен болады. Бұл жағдай практика жүзінде азық-түліктік өнімдерді сақтау үшін пайдаланылады. Мұндай ( ет,май,балық,көкөністер, т.с.с) төменгі температурада олар бұзылмай сапалы түрде сақталады.

Қысты күні температура 0º С шамасынан да төмен кезде ферменттердің әсері түгелдей тоқталмайды, бірақ олардың әрекеті жедел төмендеп кетеді. Көктемде, күн жылына бастауымен ферменттік реакциялардың жылдамдығы арта бастайды, өсімдіктер біртіндеп жасыл желекке айналады.

 

2. Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері. Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады. рН шамасына байланысты ферменттердің активтігі бірден-ақ өзгереді. Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әртурлі болады. Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, екіншілері бейтарап ортада активті қасиет көрсетеді, үшіншілері әлсіз сілті немесе сілтілі ортада ерекше акивті болады. Фермент әрекеті үшін қажет рН оптимумының болуы мынаған байланысты: ферменттер де белок сияқты, электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістіктік құрылымы рН шамасына тәуелді.

 

3. Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі. Ферменттің реакцияны тездетуі қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол субстратты катализдейді.

Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер етеді, кейде ұқсас құрылымы бар субстраттар тобына ғана әсер етеді және молекуладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ажыратып бөледі. Мысалы, амилаза ферменті тек қана крахмалды гидролиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ол әсер етпейді.

Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана катализдейді: гидролиз, сутексіздендіру, химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу т.с.с.

Суда еритін витаминдер

В1 витамині (тиамин, антиневриттік витамин, аневрин)

Тамақ құрмында тиамин немесе В1 витамині жоқ болса, бери-бери немесе полиневрит деген ауруға шалдығады.

В1 витамині қауызынан тазаланбаған күріште,ірі тартылған ұнда,тағы басқа өсімдік тағамдарында кездеседі.Сүтте,жұмыртқаның сары уызында,бауырда, бүйректе,етте көп болады.

В1витаминінің кейбір тағам құрамындағы мөлшері (100г.тағамда, мг)

Кесте

Тағам түрлері В1 витамині
Сыра ашытқысы 5,0
Нан ашытқысы 2,0
Бұршақ 0,7
Сұлы жармасы 0,6
Қарақұмық жармасы 0,5
Сиыр еті 1,1

 

Химиялық табиғаты мен биологиялық маңызы

 

В1 витаминінің жалпы формуласы - C12H17N4OSCIHCI Тиаминнің құрамында 2 гетероциклды сақина болады:пирамидин және тиазол. Тиазол молекуласында амин тобы мен күкірттің кездесуіне байланысты тиамин деген атқа ие болады.

Табиғатта таралуы. Тиамин өсімдіктер тектес өнімдер, әсіресе бидай, күріш, қара бидай дәндерінің қауызы,ашытқы оған бай келеді. Жануар тектес өнімдерден: бауырда, мида, бұлшық еттерде, жүректе, жұмыртқаның сары уызында, сүтте кездеседі. Рационда көмірсулардың мөлшері көбейген сайын ағзаның тиаминге деген Тиаминнің адам ағзасы үшін тәуліктік қажеттілігі 2-3 мг-нан аспайды қажеттілігі арта түседі.

В2 витамині (рибофлавин)

В2 витаминінің жалпы формуласы-C17H20N4O6. Тамақта рибофлавин болмаса, баланың бойының өсуі тежеледі және ерін, мұрын, көз, құлақ айналасындағы кілегей қабықшасының бұзылуына, көздің мүйіз қабатының қабынуы мен хрусталиктің күнгірттенуіне (катаракта) әсерін тигізеді.

В2 витамині тотығу және тотықсыздану реакцияларына қатысады. Олай болса, В2 витаминінің зат алмасудағы маңызы да өте зор.

В2 витамині әсіресе клетканың, яғни ағзаның өсіп-өнуіне әсерін тигізеді. Бұл витаминнің тағамдарда жетімсіздігі адамдардың, әсіресе балалар бойының өсуі қабілетін де төмендетеді. В2 витаминінің көздің көру процесінде де үлкен мәні бар.Әсіресе,бұл витамин А витаминімен бірге қараңғы түсе көздің көруіне және әр түрлі түсті айыруына қажет.

В2 витамині сиырдың сүті,жұмыртқа,картоп,капуста,сәбіз,қара нан,бұршақ тағамдарында көп болады.

Рибофлавин картопта,орамжапырақта,қара нанда,ашытқыда,қызанақта сәбізде,жұмыртқада,бауырда,сүтте және сүттен жасалған тағамдарда көп кездеседі. В2 витамині дәрі ретінде де қолданылады. Әсіресе жараның тез жазылуына және көздің көру қабілетін арттыруға әсері үлкен.

 

В2 витаминнің кейбір тағамдардың құрамындағы мөлшері (100г, тағамда мг)

 

Тағамдар В2 витамині
Ақірімшік 0,5
Орамжапырақ 0,05
Картоп 0,05
Ашытқы 4,0
Жұмыртқа 0,8
Қара нан 0,2-0,3
Сүт 0,2
Ақ нан 0,05-0,07
Ет, балық 0,1-0,3

Табиғатта таралуы. Рибофлавинді өсімдіктер мен жануарлар синтездеп жасайды. Бұл витаминге әсіресе бай өнімдерге бауыр, ашытқы, бидай, қарабидай, бұршақ тұқымдас өсімдіктер жатады. Ол сүтте, жұмыртқада, бүйректе, болады.

Адамға әр тәулікте қажет мөлшері - 2,0-2,5 мг.

 

Пантотен қышқылы (В3 витамині)

 

Бұл витамин 1933 жылдан белгілі бола тұрса да, ол тек бірнеше жыл өткеннен кейін барып кристалдық түрде алынды. Пантотен қышқылы -

пантос қышқылы (ά-, γ-, диокси β, β-диметилмай қышқылы) мен β-аланиннен

түзілген дипептид.

В3 витаминінің жалпы формуласы - C9H17NO5

Авитаминоз. В3-авитаминозына тән құбылыс-жас жануарлардың өсуі

тоқтайды, терісі зақымданады (пигментация бұзылады), шаш (жүн) ағарады, нерв жүйесінің (паралич), асқазан-ішек жолының жұмысы бұзылады. Адамда және жануарларда В3-авитаминозы сирек кездеседі.

Табиғатта таралуы. Пантотен қышқылы өсімдіктерге қарағанда, жануарлар ұлпасында және мүшелерінде көп. Ол қышқылдың бай көздері: балық уылдырығы, балауыз, ашытқы, өсімдіктердің көгі, бауыр. Бұл витаминнің ересек адамға қажет мөлшері тәулігіне 10-15 мг, шөжелердің 1 кг тірі салмағына қажет 1,0-2,5 мг.

 

РР витамині (В5 витамині никотин қышқылы)

РР витаминінің аты «Pellagra preventing» (пеллагра ауруына қарсы)-деген ағылшын сөздерінің бас әріптерінен құралған.Тағамда В5 витамині немесе никотинамид болмаса,адамдар пеллагра ауруына шалдығады.Бұл кезде адамның терісі (дерматит),ауыз қуысының кілегейлі қабаты (стоматит),ал тіл (глоссит) сияқты дертпен ауырады.

Химиялық табиғаты мен биологиялық маңызы

В5 витаминінің жалпы формуласы- Никотинамид никатин қышқылының амиді бола тұрып,пиридин қатарындағы қосылыстарға жатады. Никотин қышқылының өзінің де витаминдік активтілік қасиеті бар.

Никотин қышқылы суда нашар ериді де,ал спирт,глицерин мен эфирде жақсы ериді. Жарыққа,тотықтырғыштарға және қыздыруға тұрақты келеді.

Бұл витаминнің қышқылтым дәмі бар,235-236ºС температурада балқып кристалдар түзеді.

 

В5 витаминнің кейбір тағамдардың құрамындағы мөлшері (100 г.тағамда мг.)

 

 

Тағамдар РР витамині
Сыра ашытқысы 40,0
Қарақұмық жармасы 4,30
Ақ нан 3,1
Қара нан 0,45
Ас бұршақ 2,1
Ет және балық 2,6
Сұлы жармасы 1,0
Картоп 0,9
Орамжапырақ 0,4
Сүт 0,1
Жұмыртқа 0,2

 

Табиғатта таралуы.Никотин қышқылы көп мөлшерде жүгерінің және күріштің кебегінде,ірі тартылған ұнда,ашытқыда,картопта,жануарлар бауырында,етте,балықта кездеседі.

Никотин қышқылының бір тәулікте ересек адамға қажетті мөлшері 15-25мг.

Дәріс 9. Майда еритін витаминдер

А витамині (ретинол,антиксерофталмалық) А витамині химиялық құрылымы тұрғысынан каротинге жақын,1831 жылы неміс ғалымы Вакенродер оны өсімдіктерден ашты.Эмпирикалық формуласы С20Н30О.Ретинолдың химиялық формуласын 1937 жылы швейцар химигі Каррер тапты.

Адам мен жануарлар тіршілігінде А витаминінің атқаратын маңызы зор.Бұл витамин тағамдық заттардың құрамында жетіспегенде ағзадағы зат алмасу бұзылады,оның салдарынан өсу кешеуі<



Последнее изменение этой страницы: 2016-07-22

headinsider.info. Все права принадлежат авторам данных материалов.